PROGRAMMA DEL CORSO:

1) CORSO INTEGRATO:
BIOCHIMICA STRUTTURALE
Modulo: Biochimica Agraria (25 ore)

Programma didattico
	Introduzione alla chimica bioinorganica
	Principi di chimica di coordinazione dei metalli nelle biomolecole
	Metodi fisici e struttura dei centri metallici in biomolecole: cenni
	Struttura di proteine di trasferimento elettronico
	Struttura di metallo-enzimi idrolitici
	Struttura di metallo-enzimi redox
	Influenza della matrice proteica sulle proprieta' e funzioni di
ionimetallici
	Interazione tra ioni metallici e acidi nucleici

2) CORSO MONODISCIPLINARE:
BIOCHIMICA AGRARIA (Indirizzo Agrario-Vegetale) (100 ore)

Programma del corso
Ciclo dell'azoto
	Organicazione N2
		Mo-nitrogenasi
		Nitrogenasi alternative
	Denitrificazione
		Nitrito reduttasi

Ciclo della sostanza organica
	Organicazione CO2
		L'apparato fotosintetico: struttura e funzione
		Fotosintesi batterica: fase luminosa
		Fotosintesi nelle piante superiori: fase luminosa
		Fissazione della CO2: rubisco
	Degradazione idrolitica
		Idrolisi polipeptidi
			Carbossipeptidasi
			Aminopeptidasi
			Proteasi
		Idrolisi lipidi
			Fosfolipasi
			Fosfotriesterasi
		Idrolisi carboidrati
		Idrolisi polinucleotidi
			P1 nucleasi
		Ureasi
	Degradazione ossidativa
		Diossigenasi
			2,3-Diidrossibifenil 1,2 diossigenasi
			Protocatecuato 3,4 diossigenasi
			Catecolo 2,3 diossigenasi
			Lipoossigenasi
			Ftalato diossigenasi
			w-idrossilasi
			Fe metano monoossigenasi
			Cu metano monoossigenasi
			Tirosinasi
		Ossidasi
			Ammina ossidasi
			Galattoso ossidasi
			Ascorbato ossidasi
			Ribonucleotide reduttasi
			D9 desaturasi
			Ceruloplasmina
			Laccasi
		Oxotransferasi
			Aldeide ossidoreduttasi
			DMSO ossidoreduttasi
	Degradazione riduttiva
		Alcool deidrogenasi

Ciclo del fosforo
	Fosfatasi acida
	Fosfatasi alcalina
	Pirofosfatasi

Ciclo dell'ossigeno
	Cu/Zn Superossido dismutasi
	Mn Superossido dismutasi
	Fe Superossido dismutasi
	V cloroperossidasi
	Mn Catalasi
	Fe-eme Catalasi
	Fe-eme Perossidasi

Ciclo dello zolfo
	Solfatasi
	Solfato reduttasi
	Solfito reduttasi

Ciclo dei microelementi
	Fitosiderofori

3) CORSO INTEGRATO:
STRUTTURISTICA BIOMOLECOLARE
Modulo: Bioinorganica - II  (25 ore)

Programma del corso
Spettroscopia NMR - Principi e strumentazioni - La fisica degli spin
nucleari - Equazione di Larmor - Relazione tra campo magnetico e frequenza
di precessione - Energia della transizione - Eccesso di popolazione di
Boltzmann - Interazione tra radiazione elettromagnetica e spin nucleari -
Spettrometria CW-NMR - Schema di spettrometro NMR - Caratteristiche delle
componenti principali dello strumento: magnete, trasmettitore, ricevitore,
amplificatori - Introduzione alla spettroscopia FT-NMR - NMR in sistema di
riferimento ruotante - Tempo dell'impulso e distribuzione di potenza sulle
frequenze - Rilassamento spin-spin e spin-reticolo - Free-induction-decay -
FFT e MEM per l'estrazione dello spettro NMR dai dati di induzione
magnetica - Effetti chimici nella spettroscopia NMR - Chemical shift - La
scala adimensionale del chemical shift - Fattori che influenzano il
chemical shift  - Anisotropia magnetica - Equivalenza chimica e equivalenza
magnetica - Accoppiamento spin-spin: teoria - Molteplicita' di spin -
Regola del triangolo di Pascal - Sistemi di spin - Relazione tra costanti
di accoppiamento e angoli diedri - Teoria e pratica del disaccoppiamento
spin-spin - Principi fondamentali dell' effetto nucleare Overhauser (NOE) -
Applicazione del NOE per la determinazione di distanze nucleo-nucleo -
Spettroscopia NMR bidimensionale - Esperimenti COSY, NOESY, TOCSY -
Spettroscopia NMR di proteine e acidi nucleici - Principi fondamentali -
Chemical shifts di amino acidi e nucleotidi - Strategia nella risoluzione
della struttura di biomolecole con NMR - Distance geometry e Restrained
Molecular Dynamics
ESERCITAZIONI ALLO STRUMENTO NMR: Omogeneita' - Tuning - Impulso a 90° -
Esperimento 1D-NMR singolo impulso - Spettro di proteina (citocromo c) -
Soppressione del solvente: SuperWEFT e presaturazione - Processing FID
monodimensionale - Risoluzione e sensibilita' - Preparazione di spettri 2D
di proteine - Effettuazione di esperimenti NOESY e TOCSY di proteine -
Processing ed esame di spettri NOESY e TOCSY di proteine